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=== Sintetasas de péptidos no-ribosomales (NRPSs) === Los péptidos no-ribosomales son una de las clases de metabolitos más comunes y relevantes en la naturaleza. Ejemplos notables incluyen la vancomicina (con propiedades bactericidas), la enterobactina (un sideróforo) y la ciclosporina (un inmunosupresor). La característica compartida por estas moléculas es que están compuestas por la unión de residuos de aminoácidos o sus derivados. Sin embargo, a diferencia de los péptidos sintetizados por los ribosomas, estos péptidos no siguen esa ruta. En cambio, las sintetasas de péptidos no-ribosomales (NRPSs) son las enzimas responsables de ensamblar estas moléculas. Al igual que las PKSs, las NRPSs son grandes enzimas organizadas en módulos y dominios.Los dominios de las NRPSs cumplen funciones similares a los de las PKSs. Los dominios esenciales son:
Fuentes: es.wikipedia.org
Adenilación (A): Selecciona y activa los sustratos mediante una reacción ATP-dependiente para producir acil-adenilatos. Proteína acarreadora de peptidilos (PCP): Permite la unión covalente de los residuos precursores que forman la cadena peptídica, similar al dominio ACP de las PKS. Condensación: Cataliza la reacción de condensación entre los residuos mediante enlaces amida, o en ocasiones especiales, por enlaces éster. Los dominios accesorios de las NRPSs pueden ser de varios tipos:
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Epimerización (E): Invierten la configuración de los residuos. Metil-transferasa dependiente de S-adenosil-metionina (MT): Responden a residuos N-metilados. Ciclación (Cy) y/u oxidación (Ox): Se utilizan al unir residuos de cisteína, serina o treonina ciclados. Dominio de terminación (TE): Marca el final de la elongación de la cadena. Al igual que en las PKSs, la cantidad de módulos y el tipo y organización de los dominios determinan la estructura final del péptido.
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Se trata de moléculas naturales cuya estructura se caracteriza por una cadena peptídica policíclica. En esta estructura, los aminoácidos están unidos mediante enlaces tioéter, formando uniones tipo meso-lantionina (Lan) y (2S, 3S, 6R)-3-metil-lantionina (MeLan). Los RIPPs más destacados son los lantipéptidos, que se encuentran en diversas formas de vida y son especialmente relevantes debido a su actividad antibiótica. Algunos ejemplos conocidos incluyen la nisina (utilizada en la preservación de alimentos), la actagardina (empleada para tratar infecciones de Clostridium difficile), la duramicina (usada en el tratamiento de la fibrosis quística) y las bacteriocinas utilizadas en la agricultura. La biosíntesis de los lantipéptidos comienza con la transcripción y traducción ribosomal de un gen estructural llamado LanA. A partir de este proceso, se obtiene un péptido precursor lineal. Este precursor se divide en dos partes: el péptido líder y el péptido central.
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Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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